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Noemi
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Laureata alla facoltà di Chimica e frequentante la Laurea Magistrale in Chimica Organica presso l'Università della Sapienza propone ripetizioni in Chimica generale, Inorganica, Analitica, Organica e B
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Presso Noemi: Roma
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Riguardo Noemi
Ho frequentato l' istituto tecnico biotecnologico di Ascoli piceno, appassionandomi alla chimica organica e alla biochimica, oltre all'anatomia e microbiologia. Ho deciso intraprendere la facoltà di chimica alla Sapienza di Roma, poiché il mio obiettivo è poter entrare nel corpo scolastico assumendo il ruolo di professoressa di chimica negli istituti scolastici.
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Riguardo la lezione
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- Italiano
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Italiano
Approccio teorico e tecnico alla chimica e alla biochimica, biologia per studenti universitari e scuola secondaria.
Propongo ripetizioni su tale programma di chimica organica:
- Carboidrati: Classificazione dei carboidrati. Configurazione dei monosaccaridi: le proiezioni di
Fischer e di Haworth. Zuccheri D,L. Configurazioni degli aldosi. Strutture cicliche dei
monosaccaridi: formazione di emiacetali. Anomeri e mutarotazione. Reazioni dei monosaccaridi:
formazione di glicosidi, enolizzazione, tautomeri e isomerizzazione; sintesi di eteri, acetali e esteri.
Alditoli. Zuccheri riducenti, Reazioni di ossidazione. Reazione con acido periodico. Ossazoni,
Sintesi di Kiliani-Fisher. Degradazione di Ruff e di Wohl. Stereochimica del glucosio: la prova di
Fischer. Disaccaridi. Polisaccaridi.
- Ammino acidi, peptidi e proteine: Nomenclatura, struttura e classificazione. Proprietà acido-base. Il
punto isoelettrico. Sintesi da α-alogenoacidi, da esteri acilamminomalonici e secondo Strecker.
Risoluzione di α-ammino acidi. Sintesi asimmetrica. Peptidi e proteine. Analisi degli ammino acidi
dei peptidi. Sequenziamento dei peptidi: la degradazione di Edman. Sintesi dei peptidi. Struttura
delle proteine.
- Lipidi: Cere, grassi e oli. I saponi. I fosfolipidi. Le prostaglandine e gli altri eicosanoidi. I
terpeni. Gli steroidi.
- Acidi Nucleici: Nucleotidi e acidi nucleici. Appaiamento delle basi del DNA.
- Polimeri: Struttura e proprietà fisiche. Poliaddizione. Stereochimica della polimerizzazione: i
catalizzatori di Ziegler-Natta. Copolimeri. Policondensazione a stadi.
- Reazioni Pericicliche: Orbitali molecolari e reazioni pericicliche dei sistemi coniugati. Reazioni
elettrocicliche. Simmetria degli orbitali e stereochimica delle reazioni elettrocicliche. Reazioni di
cicloaddizione. Reazione di Diels Alder: stereochimica, regioselettività ed effetto dei sostituenti.
Trasposizioni sigmatropiche.
-Riduzioni: Idrogenazione con catalizzatori omogenei ed eterogenei. Riduzione con idruri di metalli
del III e IV gruppo. Riduzioni con donatori di atomo di idrogeno. Riduzioni mediante dissoluzione
di metalli: riduzione di composti carbonilici, riduzione di Birch, riduzioni promosse dal titanio,
accoppiamento pinacolico. Deossigenazione riduttiva di composti carbonilici
-Ossidazioni: Ossidazioni di alcoli con metalli di transizione e altri ossidanti. Addizione di ossigeno
al doppio legame C=C, sintesi di dioli, epossidi. Reazioni di alcheni con ossigeno singoletto,
scissione ossidativa del doppio legame C=C, ozonolisi. Scissione ossidativa di glicoli. Ossidazione
di aldeidi e chetoni. Decarbossilazione ossidativa.
Anche LABORATORIO DI CHIMICA ORGANICA
La sicurezza in un laboratorio di Chimica Organica: Norme generali di comportamento. Mezzi di
protezione personale e prevenzione degli infortuni. Le etichette dei prodotti chimici: simboli e frasi
di rischio e di protezione. Vetreria in un laboratorio di Chimica Organica.
- Tecniche di Purificazione. Estrazione: solubilità in etere etilico, in acqua, in soluzioni basiche, in
soluzioni acide.
-Cristallizzazione: scelta di un solvente di cristallizzazione, cristallizzazione da
miscele di solventi, filtrazione, punto di fusione, eutettico.
- Cromatografia: Principi generali.
Colonne cromatografiche. Cromatografia su strato sottile. Scelta dell’eluente. Separazione e
purificazione di composti mediante cromatografia su colonna di gel di silice. Controllo di purezza
mediante cromatografia su strato sottile. R.F. di composti puri.
- Saggi chimici. Saggi per il riconoscimento dei principali gruppi funzionali.
Reazioni in chimica organica. Riduzione di chetoni con NaBH4.
-Esterificazione di acidi
carbossilici.
Inoltre ripetizioni in biochimica con tale programma:
-Struttura delle Proteine: Struttura, stereochimica e proprietà acido-base degli amminoacidi. Legame
peptidico. Struttura primaria, secondaria (α-elica, foglietti β), terziaria e quaternaria delle proteine.
Grafico di Ramachandran. Indice idropatico. Ripiegamento delle proteine (folding). Denaturazione e
rinaturazione delle proteine. Esperimenti e dogma di Anfinsen.
Mioglobina ed emoglobina. Struttura e funzione. Struttura e ruolo del gruppo prostetico. Equilibrio di
legame dell’ossigeno alla mioglobina ed equazione che lo descrive. Legame cooperativo dell’ossigeno
all’emoglobina. Equazione di Hill. Modello simmetrico e modello sequenziale dell’allosteria. Effetto
Bohr. Effettori allosterici dell’emoglobina (protone, CO2, 2,3-bisfosfoglicerato). Alcune patologie
molecolari dell'emoglobina.
-Anticorpi. Cenni sulla struttura degli anticorpi. Legame antigene-anticorpo.
- Struttura e funzione degli acidi nucleici. Struttura di nucleosidi e nucleotidi, basi puriniche e
pirimidiniche. Struttura del DNA. DNA come vettore dell’informazione genetica. Replicazione del
DNA. Trascrizione. Codice genetico. Sintesi proteica. Tecnologie del DNA ricombinante (cenni)
- Struttura e funzione dei glucidi. Zuccheri riducenti e non riducenti. Monosaccaridi. Legame
glicosidico (configurazioni α e b). Disaccaridi e polisaccaridi. Glicoproteine.
- Metodologie biochimiche. Strategie di purificazione delle proteine. Scelta della fonte. Dosaggio delle
proteine. Tecniche cromatografiche ed elettroforetiche. La struttura primaria delle proteine e
l’evoluzione molecolare. Cenni sulle tecniche per determinare la struttura delle proteine.
-Lipidi e membrane biologiche. Cenni sulla classificazione e sui ruoli biologici dei lipidi. Struttura e
organizzazione delle membrane biologiche. Proteine di membrana. Ionofori. Porine.
Proteine
trasportatrici. Sistemi di traslocazione: uniporto, simporto, antiporto.
- Cenni sul trasporto del glucosio.
Trasporto attivo guidato da ATP: sodio-potassio ATPasi.
-Enzimi. Specificità di substrato, stereospecificità, specificità prochirale. Strategie catalitiche (catalisi
acido-base, covalente etc).
-Ruolo delle vitamine e dei coenzimi nella catalisi.
-Cenni su nomenclatura e
classificazione degli enzimi. Cinetica enzimatica. Equazione di Michaelis-Menten. Inibizione
enzimatica. Esempio di meccanismo catalitico: le proteasi a serina. Regolazione dell’attività
enzimatica: regolazione allosterica e modificazioni covalente.
- Aspetti generali del Metabolismo. Vie cataboliche e anaboliche. Approcci sperimentali allo studio del
metabolismo. Le reazioni accoppiate. ATP e potenziale di trasferimento del gruppo fosforico. Reazioni
di ossidoriduzione e trasportatori di elettroni (NAD+, NADP+, FAD e FMN). Potenziale redox.
-Metabolismo dei carboidrati. Glicolisi: reazioni della via glicolitica. Fermentazione omolattica e
fermentazione alcolica. Gluconeogenesi. Regolazione coordinata della glicolisi e della gluconeogenesi
(ruolo del fruttosio 2,6 bisfosfato e controllo ormonale). Cenni sul metabolismo del glicogeno.
-Complesso multienzimatico della piruvato deidrogenasi. Cenni sulla struttura. Meccanismo catalitico
della piruvato deidrogenasi.
Ciclo dell’acido citrico. Reazioni del ciclo. Ruolo anfibolico e reazioni anaplerotiche. Cenni sulla
regolazione.
-Metabolismo dei lipidi. Degradazione degli acidi grassi.
-Trasporto degli elettroni e fosforilazione ossidativa. Generalità sui trasportatori degli elettroni.
- Cenni
sul funzionamento dei complessi I-IV. Generazione della forza motrice protonica. Struttura e
meccanismo dell’ATP sintasi (catalisi rotazionale).
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